適応免疫系 Bリンパ球と抗体産生 抗体（免疫グロブリンともいう）は.骨髄細胞から分化したBリンパ球という特定の細胞集団によって産生される。抗体は.タンパク質.糖質.脂質.核酸など.さまざまな外来抗原を認識し.外来抗原に対する適応免疫反応の重要な因子である。 すべての免疫グロブリンの基本分子構造は.少なくとも2本の重鎖（各分子量5万〜7万）と2本の軽鎖（各分子量2万3千）を持ち.Y字型の二価構造を形成している。各鎖上の一部の領域は高度に保存されており.定常領域（C領域）と呼ばれている。そして.ポリペプチド鎖のアミノ末端（約100アミノ酸）では.この領域のアミノ酸配列が変化しており.可変領域抗体の構造と呼ばれている。1995年に米国リウマチ学会が発行したリウマチ性疾患に関する臨床スライド集から転載。Shenzhen Futian People’s Hospital Xiangmi Lake Branch Ye Zhizhong V領域の中で.特定の領域のアミノ酸残基の構成や配列順序が他の領域よりも変化しており.高可変領域と呼ばれている。V領域は免疫グロブリンが抗原を結合する領域で.V領域の中の高可変領域は抗原を特異的に認識する領域である。重鎖と軽鎖の水酸基末端には高度に保存された定常領域があり.補体C1フラグメントとの結合や免疫グロブリン結合受容体との相互作用など.免疫系の他の活動において役割を担っている。 免疫グロブリンはB細胞の表面に発現し.骨髄内腔で分化・成熟する過程でB細胞によって獲得される。V領域とC領域を含むインタクトな重鎖および軽鎖の生成をコードすることができる機能的な遺伝子を生成するために.いくつかの小さな遺伝子断片をスプライシングすることによって形成される。これらの小さな遺伝子断片の組み合わせは.染色体の切断と再接合のプロセスを経る。このプロセスは遺伝子組換えとして知られている。免疫グロブリンの遺伝子組み換え過程は.Bリンパ球の分化時に分化した集団（約106-109の数）ができるように正確に制御されており.分化した集団のBリンパ球の表面には.異なる抗原結合部位を含む免疫グロブリンが発現している。この組換え過程は厳密に制御されているため.成熟Bリンパ球の表面には1つの免疫グロブリンレセプターのみが発現している。遺伝子組み換えにより.いったん外来抗原が侵入すると.この抗原と結合できるB細胞のみが活性化され.この抗原と結合できないB細胞は活性化されないという.抗原指向性クローン選択と呼ばれるプロセスを経ている。 免疫グロブリンには.IgM.IgG.IgA.IgE.IgDの5つの主要なクラスがあり.それぞれ異なる構造と機能を有している。これら5つのクラスの免疫グロブリンを区別する主な構造的特徴は.重鎖のC領域の配列の順番である。例えば.全てのIgMは類似した重鎖C領域を持つが.他のクラスの免疫グロブリン（IgGなど）の重鎖C領域とは異なる。IgMは5つの個々の抗体分子がJ鎖で結合した5量体構造である。IgMは.外来病原体が侵入した際に最初に出現する抗体であり.補体と結合して効果を発揮する。IgGは全抗体の主成分で.食細胞の表面にある免疫グロブリン受容体に結合して抗原との結合を媒介する。IgAは粘膜内腔に最も多く存在し.主に涙.唾液.気管支液.牛乳.腸液などの体液に含まれる。IgAは.主に粘膜内腔のBリンパ球によって産生される。IgEは.身体の代謝反応に重要であり.抗寄生虫感染症に対する反応に関与していると考えられている。IgDは.最も理解されていない免疫グロブリンの一つであり.血清中に最も多く存在し.成熟B細胞の表面でIgMと共発現し.B細胞の活性化に関与している。