インスリンは膵臓に由来するタンパク質で.体内の糖の代謝を調節する働きがあります。 どのような構造になっているのですか？ どのように機能するのですか？
インスリンの構造は.他のタンパク質と同様.数個のアミノ酸からなるペプチド鎖である。 51個のアミノ酸が一定のパターンでA鎖とB鎖の2本の鎖に配列されている。 3つのジスルフィド結合で隣り合わせに結合している。 通常.このようなインスリンは6個が連結して重合し.安定した状態を保っています。 特に合成インスリンや精製インスリンの場合はそうです。 白城病院内分泌・腎臓内科 胡潤明氏
また.短時間作用型のインスリンは.食事ができる30分前から皮下注射できることは周知のとおり.インスリンの構造によって作用の発現が左右されます。 つまり.短時間作用型インスリンの注射後.効き始めるまでに30分かかります。 なぜ？ なぜなら.インスリンは単量体としてしか働かず.6員体が単量体に分解されるのに約30分かかるからです。
インスリンのこのような特性から.治療目的に応じてインスリンの作用を長持ちさせるために.他のタンパク質が添加されてきました。 例えば.魚タンパク質を1：1の割合で加えると中作用型インスリンになり.1：2の割合で加えると長時間作用型インスリンになります。 用途に応じて使い分けること。
インスリンの合成が可能になる以前は.動物の膵臓から抽出するのが一般的だった。 ヒトのインスリンに最も近い動物性インスリンは.ブタとウシです。 ヒトのインスリンとは.それぞれ1つ.2つのアミノ酸が異なる。 ヒトインスリンとは異なるが.精製後ヒトに使用でき.血糖降下作用がある。 糖尿病治療に動物性インスリンを使用することは100年前から行われており.糖尿病治療を発展させてきました。
糖尿病とインスリンに関する研究と科学的革新がさらに進めば.糖尿病治療のニーズに合わせて.遺伝子組み換えを使って.ヒトインスリンのアミノ酸の並び順に従って生物学的手法で大量に生産することが可能になります。 しかし.人々はこの現状に満足せず.インスリンの長い発現時間や長いピークタイムの不足に対して.インスリンペプチド鎖のある部分のアミノ酸を他のアミノ酸と交換.置換.結合して新しい構造のタンパク質にたどり着き.単量体の状態で存在し.吸収しやすく.ピーク効果がスムーズになく.特に食後の血糖のピークと同調し.血糖を下げる効果もあります。 このタンパク質は.インスリンアナログと呼ばれています。 主なインスリン類似薬としては.リゼルグ酸インスリン.メントールインスリン.グラルギンインスリンなどがあり.糖尿病患者の治療に広く用いられ.良好な治療成績が得られています。
インスリンの研究が進めば.糖尿病治療において.より確実で便利で効果的な治療ルートがもたらされると信じています。 糖尿病を克服する自信と希望が湧いてきます。